Raz jeszcze o mleku...

[tomasz]

http://integra.xtr.pl/teksty/PijMleko.htm

[OlekB]

Temat jest ciekawy, niestety naukowcy wzięli się w troki i w końcu zbadali ten płyn i wszystkich szokło co!! mleko to niemożliwe tak wrosło w kulturę że ludzie się oburzyli, lecz nie wiedzą że laktozy nie trawią, choć są już mutacje w populacji Angielskiej i Holenderskiej. Jeżeli chodzi o jaja to jedzą jaja i to dużo zwierząt, a tu raczej nie ma różnicy czy na twardo czy na miękko... parafrazując 101 antygenów w mleku to bomba dla młodego człowieka, oddziały onkologiczne są pełne dzieciaków... to tak jak kiedyś jedz chleb będziesz zdrowy a tu surprise mega zachorowania na cukrzycę typ 2, teraz mega reklama ryb zobaczymy czym się to skończy... klik

[tomasz]

Ryby reklamują bo stocznie upadają.

[Friend]

Mleko + płatki kukurydziane + miód = pyszne sniadanko

[svether]

Nie jestem wielkim zwolennikiem mleka, ale na pewno jestem podobnie jak Tomasz, zwolennikiem logicznego myślenia, tyle że owa logika doprowadziła mnie do nieco odmiennych wniosków.
Po pierwsze, Twoje porównania do ropy, tytoniu czy alkoholu są absolutnie nietrafne. Oczywiście wielkie lobby starają się z całych sił aby te produkty stały się nieodłączną częścią naszej cywilizacji, ale przecież nikt Ci nie wmawia, że spaliny, fajki i wóda są dla Ciebie zdrowe. Pomijając fakt, że wizja diabolicznej, tajnej loży mleczarzy jak dla mnie raczej zabawna niż przerażająca.
Po drugie, jestem otwarty na dyskusje i argumenty, ale Uwaga naprawdę nie jest miarodajnym, naukowym i obiektywnym żródłem informacji, a specjalistów z tytułami to ma mój drogi reklama pasów odchudzających na Mango TV. Jeśli ktoś pisze/mówi absurdalne bzdury, typu mleko - czynnikiem etiologicznym stwardnienia rozsianego oraz nowotworów, przy okazji jak ktoś wcześniej zauważyłem robiąc do tego błędy, to dla mnie traci absolutnie wiarygodność.
Po trzecie prawdziwe autorytety naukowe, czytaj uniwersyteckie, nie przeczą, że mleko nie jest dobre dla wszystkich. Stwierdzonym faktem jest, że określony procent każdej populacji (około 20% w naszym przypadku) go nie toleruje, ze względu na genetycznie uwarunkowany brak enzymów odpowiedzialnych za trawienie jego składników. Nie zmienia to natomiast faktu, że mleko jest tanim i ogólnodostępnym źródłem zwierzęcego, pełnowartościowego białka, dobrze przyswajalnego wapnia (tak, te same fosforany wapnia są wykorzystywane do budowy kopyt cielaka i kośćca ludzkiego) oraz witaminy rozpuszczalnych w tłuszczach oraz witamin z grupy B.
Reasumując, jeśli jakiś prestiżowy medyczny uniwersytet, podając wnioski kilku czy kilkunastoletnich badań, stwierdzi że mleko jest szkodliwe, pewnie przestanę je pić. Póki jednak podaje je telewizyjny brukowiec, pozostaję nieprzekonany

[ruh hożuf]

Bardziej dochodowe jest propagowanie butelkowanej wody mineralnej niż mleka... bo żeby mieć mleko to musisz tą krowę jednak czymś nakarmić i wydoić... a woda sama płynie...

butelkujesz i 2 PLN kasujesz (z narzutem sprzedawcy, hurtownika, transportu etc) a przecież żadne ssaki nie piją wody butelkowanej!!!

Woda butelkowana jest na pewno przyczyną osteoporozy bo inne ssaki nie mają osteoporozy... :D

(a nie tak tylko sobie żartuje)

Woda przed butelkowaniem jest wyjaławiana m.in. metodą odwróconej osmozy, a potem "dosypują" do niej te wszystkie cudowne minerały. Także, sama nie płynie, ale rzeczywiście biznes jest.

[Nagor]

Ja chyba w ramach protestu nie będę nic jadł, pił, na nic patrzył, używał żadnego narzędzia. Bo przecież na wszystkim ktoś robi jakiś biznes, a na to nie można pozwolić... Najlepiej jak wrócimy do myślistwo-zbieractwa...

[Wuj Phyll]

Całe mleko to kwestia sporna
Całkiem niedawno odkryłem, że szklanka mleka dziennie powoduje u mnie problemy z trawieniem- to są fakty. Znam ludzi pijących litr (!) mleka dziennie, którzy czują się doskonale, ale są także tacy, którzy po jednej szklance na drugi dzień czują się jak po porządnym weselisku.

Myślę, że szklanka mleka raz w tygodniu nie powinna zaszkodzić ludziom, którzy laktozę tolerują.

Tak jak z warzywami i owocami- niedawno padły głosy, że wychwalana dieta zawierająca masę świeżych owoców i warzyw może doprowadzić do cukrzycy.
Bo przecież wszystko zależy od dawki

[tomasz]

Bo z tymi Nagora jajkami i kotem to jest tak (bez skojarzeń proszę) Trzeba by zbadać milion kotów, które jedzą jajecznicę, i milion kotów, które nie jedzą jajecznicy. Przy czym reszta zmienny powinna być możliwie najbardziej jednakowa. Wówczas porównujemy jedne koty, z drugimi kotami, i mamy odpowiedź.
W Finlandii spożycie mleka jest największe, i właśnie w Finlandii na osteoporozę choruję najwięcej osób.
Tu nie chodzi przecież tylko o laktozę.

[Nagor]

A może w Finlandii jedzą żółty śnieg i to dlatego? ; )

[tomasz]

A Ty dowcipkujesz tylko

[ruh hożuf]

Ja chyba w ramach protestu nie będę nic jadł, pił, na nic patrzył, używał żadnego narzędzia. Bo przecież na wszystkim ktoś robi jakiś biznes, a na to nie można pozwolić... Najlepiej jak wrócimy do myślistwo-zbieractwa...

Lasy też państwowe - ktoś zarobi. No way.

[OlekB]

Bo z tymi Nagora jajkami i kotem to jest tak (bez skojarzeń proszę) Trzeba by zbadać milion kotów, które jedzą jajecznicę, i milion kotów, które nie jedzą jajecznicy. Przy czym reszta zmienny powinna być możliwie najbardziej jednakowa. Wówczas porównujemy jedne koty, z drugimi kotami, i mamy odpowiedź.
W Finlandii spożycie mleka jest największe, i właśnie w Finlandii na osteoporozę choruję najwięcej osób.
Tu nie chodzi przecież tylko o laktozę.

No nie np: wapno z mleka nie przyswaja się prawie wcale...

[OlekB]

To już inne łańcuchy jajko trawi się 1,5h i śladu po nim nie ma za to mleko nawet i 4-5h

Lektura

Białka – podstawowe składniki wszystkich organizmów zwierzęcych i roślinnych. Niektóre białka są materiałem budulcowym organizmu, inne kierują przemianą materii (enzymy, hormony). Są to substancje wielkocząsteczkowe o masie cząsteczkowej od ok. 10000 do kilku milionów, zbudowane z a - aminokwasów powiązanych wiązaniem peptydowym -CO- NH- , które powstaje z grupy karboksylowej jednego kwasu i grupy aminowej drugiego przez odciągnięcie cząsteczki wody. Większość białek ma naturę koloidalną, są także wrażliwe na różne czynniki fizyko – chemiczne, pod wpływem których ulegają denaturacji. Wyodrębnianie białka z materiału biologicznego i oczyszczanie jest trudne. Pod wpływem hydrolizy chemicznej lub enzymatycznej białka rozpadają się na mniejsze fragmenty – peptydy, a końcowym etapie – na aminokwasy (hydrolizaty białkowe).

Stanowią one substrat do biosyntezy białek naturalnych. Rozpuszczone w wodzie, przedostają się do komórek. W rybosomach zamieniają się w białka. O sekwencji powstających białek decyduje kod genetyczny zawarty w cząsteczkach kwasu deoksyrybonukleinowego (DNA), przekazywany do rybosomu za pośrednictwem kwasu rybonukleinowego (RNA). Białka cechuje ogromna różnorodność, wynikająca z rozmaitości możliwych sekwencji aminokwasowych. Z 20 białkowych aminokwasów można otrzymać 20100 różnych cząsteczek białek zbudowanych ze stu reszt aminokwasowych.


Białka występujące w przyrodzie, utworzone z łańcuchów polipeptydowych o określonej sekwencji aminokwasów, tworzą bardzo skomplikowane struktury przestrzenne (konformacje). Konformacje decydują o charakterystycznych właściwościach tych substancji oraz ich funkcjach w organizmach żywych. Budowa białek jest bardzo skomplikowana i w wielu przypadkach dotąd nieustalona. Określa się ją czterostopniowo:
Struktura pierwszorzędowa (1°) białek mówi o sekwencji aminokwasów w cząsteczce. Strukturę te bada się metodami chemicznymi. Struktura pierwszorzędowa określa, w jaki sposób atomy w cząsteczkach białka są ze sobą połączone wiązaniami kowalencyjnymi. Pokazuje sekwencję aminokwasów w łańcuchu białkowym. Sekwencja aminokwasów może na przykład wyglądać następująco:

H2N – Tyr – Tre – Wal – ASP – Leu – Gli – Gli – Cys – His – COOH

W wyniku połączenia wielu aminokwasów powstaje długi łańcuch o regularnej budowie, w którym co trzeci atom węgla jest połączony z łańcuchem bocznym. Budowa łańcuchów bocznych pochodzących z różnych aminokwasów decyduje o wyższych poziomach organizacji strukturalnej cząsteczek białkowych. Wytworzone pomiędzy łańcuchami bocznymi wiązania mają wpływ na kształt i budowę przestrzenną cząsteczek białka, od której zależą jego właściwości biologiczne.
Struktura drugorzędowa określa kształt łańcucha polipeptydowego, czyli konformację (łańcuch rozciągnięty lub zwinięty w spiralę). W tej strukturze znaczącą rolę odgrywają wiązania wodorowe. Struktura drugorzędowa pokazuje wzajemne przestrzenne ułożenie aminokwasów w łańcuchu białkowym o określonej sekwencji. Jest ona stabilizowana wiązaniami wodorowymi między grupami karbonylowymi –C=O i grupami –N–H występującymi w wiązaniu peptydowym.

Dwa podstawowe modele struktury drugorzędowej białek to:

– struktura β (pofałdowanej kartki),

– struktura α (struktura helisy).

Struktury drugorzędowe białek zostały zaproponowane przez wybitnego amerykańskiego chemika Linusa Carla Paulinga. Gdy łańcuchy boczne w łańcuchu peptydowym są dłuższe, główny łańcuch białkowy zostaje zwinięty i tworzy helisę (strukturę α). Łańcuch peptydowy jest spiralnie owinięty wokół hipotetycznego walca. Gęstość zwojów musi być taka, aby grupy –C=O i –N–H sąsiadujących ze sobą zwojów znalazły się w odległości pozwalającej na utworzenie wiązań wodorowych, które pomagają utrzymać tę strukturę, usztywniając ją. Taka struktura zapewnia wystarczająco dużo miejsca dla łańcuchów bocznych i pozwala na utworzenie wszystkich możliwych wiązań wodorowych. W prawoskrętnej helisie na każdy skręt przypada 3,6 reszt aminokwasowych, co stanowi powtarzającą się odległość 0,15 nm. Trwałość tej struktury umożliwiają oddziaływania wodorowe między ułożonymi równolegle fragmentami łańcucha białkowego. W wyniku zmiany geometrii wiązania peptydowego z płaskiej na pofałdowaną powstaje struktura przypominająca pofałdowaną kartkę papieru.
Struktura trzeciorzędowa mówi o kształcie cząsteczki, czyli o zwinięciu łańcucha polipeptydowego. W tej strukturze znacząca rolę odgrywają wiązania dwusiarczkowe. Ostatnie dwie struktury oznacza się metodami fizykochemicznymi. Struktura trzeciorzędowa określa sposób, w jaki układają się w przestrzeni łańcuchy białkowe o określonej strukturze drugorzędowej. Zwoje i fałdy łańcucha peptydowego są utrzymywane przez: – oddziaływania elektrostatyczne pomiędzy zjonizowanymi grupami karboksylowymi –COO a sprotonowanymi grupami aminowymi –NH, mostki disiarczkowe tworzące się między grupami –SH reszt cysteiny, wiązania wodorowe, oddziaływania hydrofobowe podstawników w bocznych łańcuchach aminokwasów. Struktura trzeciorzędowa jest cechą charakterystyczną każdego białka. Jej zniszczenie powoduje utratę jego właściwości biologicznych.
Struktura czwartorzędowa białka określa sposób agregacji łańcuchów. Struktura czwartorzędowa występuje w białkach zbudowanych z co najmniej dwóch łańcuchów peptydowych. Każdy z nich tworzy określoną strukturę trzeciorzędową, tzw. kłębek strukturalny. Kilka lub nawet kilkanaście kłębków tworzy podjednostki, których zespoły budują strukturę czwartorzędową. Przykładem białka o strukturze czwartorzędowej jest hemoglobina, składająca się z czterech podjednostek – pofałdowanych łańcuchów. Tworzą one kulistą cząsteczkę. Cztery płaskie grupy hemowe, z których każda zawiera atom żelaza mogący wiązać cząsteczkę tlenu, mieszczą się w oddzielnych „kieszeniach” tej kuli. Budowę podjednostkową ma również wiele białek enzymatycznych.



Białka proste są zbudowane tylko z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Białka złożone oprócz części aminokwasowej zawierają również część niebiałkową, tzw. grupę prostetyczną, np. cukier lub tłuszcz.



Białka dzielą się na :
Proste – proteiny.
Albuminy – białka dobrze rozpuszczalne w wodzie. Występują w osoczu krwi, mleku, jajkach i nasionach niektórych roślin, na przykład zbóż. W organizmach zwierząt i człowieka albumina produkowana jest w wątrobie.
Prolaminy – roślinne białka zapasowe, nierozpuszczalne w wodzie. Występują w nasionach zbóż (z wyjątkiem ryżu i owsa).
Skleroproteiny – białka fibrylarne. Wchodzą w skład skóry, paznokci, włosów, rogów i kopyt.
Kolagen – znajduje się w skórze, ściankach naczyń krwionośnych, ścięgnach, kościach i chrząstkach.
Złożone – proteidy.
Metaloproteidy – białka, w których cząsteczkach znajdują się metale; na przykład hemoglobina zawiera żelazo. Wchodzą również w skład enzymów.
Glikoproteidy – białka zawierające cząsteczki cukrów. Występują w osoczu krwi, ślinie i w wielu enzymach.
Chromoproteidy – białka zawierające barwnik, na przykład hemoglobina.



Białka proste zbudowane są tylko z aminokwasów. Dzieli się je na:
Globularne (rozpuszczalne)
Skleroproteiny (białka włókniste)

Do białek globularnych zalicza się:

a. Albuminy – rozpuszczalne w wodzie, trudno wysalające się, należą tu białka roślinne, białka jaja kurzego, mleka. Zawierają dużo aminokwasów siarkowych, nie zawierają natomiast glicyny

b. Globuliny – nierozpuszczalne w wodzie, rozpuszczalne w rozcieńczonych roztworach soli, kwasów i zasad, należą tu białka roślinne, surowicy krwi

c. Gluteiny – rozpuszczalne w kwasach i zasadach, bardzo bogate w kwas glutaminowy, występują w ziarnach zbóż

d. Prolaminy – rozpuszczalne w alkoholu, bardzo bogate w kwas glutaminowy, występują w ziarnach zbóż

e. Histony – rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych kwasach

f. Protaminy – rozpuszczalne w wodzie, zasadowe, składowe części jader komórkowych, czerwonych i białych ciałek krwi

Skleroproteiny – to nierozpuszczalne białka szkieletowe, materiał budulcowy chrząstek, rogów, łusek, włosów. Tu należą:
Fibroina – białko jedwabiu
Kolagen – białko tkanki łącznej, ścięgna
Keratyna – białko piór, włosów, kopyt, rogów



Białka złożone składają się z części białkowej i z części niebiałkowej zwanej grupą czynną prostetyczną. Zależnie od rodzaju, białka dzieli się na:
Fosfoproteidy – zawierające kwas fosforowy, nie koagulują na ciepło, lecz po zakwaszeniu, tu należy kazeina
Glikoproteidy – zawierające pewne cukry, np. białko jaja kurzego
Chromoproteidy – hemoglobina, chlorofil
Lipoproteidy – grupą prostetyczną są związki o charakterze tłuszczów
Nukleoproteidy – zawierające kwasy nukleinowe, składniki wszystkich komórek .

Białka złożone są bardziej rozpowszechnione w przyrodzie od protein.



Białka występujące w organizmach roślinnych i zwierzęcych składają się z izomerów L, a ich tworzenie się z aminokwasów jest specyficznym procesem odtwarzania określonych układów wzorcowych zawartych w kwasach nukleinowych. Te ostatnie pełnią zatem rolę szczególnego rodzaju matryc, decydujących o kolejności ułożenia, czyli sekwencji poszczególnych aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Własności polipeptydów, a zwłaszcza ich funkcje fizjologiczne, zależą od liczby i rodzajów aminokwasów w cząsteczce, od ich kolejności, czyli sekwencji oraz od przestrzennej struktury całej cząsteczki.

Podstawową metodą badania składu i struktury, a zwłaszcza struktury białek jest ich kontrolowana odbudowa polegająca na stopniowej hydrolizie łańcuchów polipeptydowych. Cząsteczka kolagenu (żelatyna jest niemal czystym kolagenem) w wyniku hydrolizy rozpada się na 19 różnych aminokwasów, hemoglobina konia jest zbudowana a ośmiu rodzajów aminokwasów.



Reakcje charakterystyczne białek.

Reakcją charakterystyczną dla białek jest ich reakcja z wodorotlenkiem miedzi(II). Fioletowo-niebieskie zabarwienie powstającego w reakcji związku kompleksowego świadczy o obecności białka. Reakcja ta nosi nazwę biuretowej. Reakcję biuretową wykorzystuje się do ilościowego oznaczenia białka w płynach ustrojowych, np. w surowicy krwi.

Dowód obecności białka stanowi żółta barwa pojawiająca się pod wpływem kwasu azotowego(V), zmieniająca się w pomarańczową w wyniku zalkalizowania roztworu. Ta charakterystyczna reakcja nosi nazwę ksantoproteinowej i zachodzi również na skórze człowieka po zetknięciu się jej z (nawet rozcieńczonym) kwasem azotowym(V). Reakcja wychodzi dodatnio dla wszystkich związków zawierających co najmniej dwa wiązania peptydowe. Pod względem chemicznym reakcja ksantoproteinowa jest reakcją nitrowania pierścienia aromatycznych aminokwasów.

Pod wpływem chlorku sodu (NaCl) białko jaja kurzego ulega wysoleniu. Jest to odwracalny proces koagulacji białka. Po dodaniu większej ilości wody białko rozpuszcza się ponownie, ulegając peptyzacji.

Pod wpływem rozcieńczonych kwasów i zasad, alkoholu etylowego oraz podwyższonej temperatury białko się ścina. Struktura białka ulega nieodwracalnemu zniszczeniu – denaturacji. Roztwory białek są również bardzo wrażliwe na działanie soli metali ciężkich, takich jak ołów, miedź, żelazo, rtęć i srebro. W obecności kationów tych metali białko również ulega denaturacji.

Aby wykryć obecność białek w różnych produktach, można wykorzystać reakcję charakterystyczną – spalanie. Spalaniu substancji zawierających białko towarzyszy charakterystyczny, intensywny, nieprzyjemny zapach.



Funkcja białka:
Wzrost (rozwój młodych organizmów)
Uzupełnianie naturalnych ubytków (wzrost włosów, paznokci, regeneracja złuszczonych nabłonków skory i przewodu pokarmowego)
Naprawa tkanek (gojenie ran, wytwarzanie blizn)
Sterowanie procesami przemiany materii przez układy enzymatyczne (udział enzymów w syntezie i degradacji różnych związków, regulacja enzymatyczna procesów życiowych, np. krzepnięcia krwi, udział enzymów w degradacji substancji obcych, np. leków, toksyn, udział w procesach obronnych ustroju, np. odporność komórkowa)
Regulacja ważnych czynności życiowych przez hormony (regulacja gospodarki energetycznej przez insulinę)
Udział w procesach obronnych ustroju (produkcja przeciwciał jako wyraz odporności humoralnej ustroju)
Regulacja równowagi wodnej (własności fizykochemiczne białek umożliwiają wiązanie cząsteczek wody i utrzymywanie jej w środowisku wewnątrz- i zewnątrzkomórkowym, np. obniżenie zawartości albumin we krwi powoduje przechodzenie wody z krwiobiegu do tkanek i powstawanie obrzęków)
Regulacja równowagi kwasowo-zasadowej (wykorzystanie własności buforowych białek)
Funkcje transportowe białek (np. transferyna przenosi żelazo, a białko wiążące retinol - witaminę A)
Udział w procesach widzenia (białko światłoczułe (opsyna) przenosi bodźce świetlne do zakończeń układu nerwowego)

Suma sumarum każde białko jest inne i trawi się inaczej...

pozdro

[wojtek]

Jestes spiacy , powieki opadaja ...